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Les souches bact riennes (du genre Staphylococcus, Bacillus et Clostridium) isol es de sols riches en phosphate ont permis d’ lucider quelques m canismes d'adaptation en r ponse aux changements des concentrations du milieu de culture en phosphate. Cette adaptation se traduit en particulier par un changement des activit s et du taux d'expression ainsi que l'induction d'autres activit s de l'enzyme glyc raldehyde-3-phosphate d shydrog nase (GAPDH) qui joue un r le important dans le m tabolisme cellulaire. Chez Bacillus cereus mise en culture dans un milieu additionn de phosphate se traduit par une stimulation de l'expression et de l'activit phosphorylante NAD/NADP-d pendante de la GAPDH. Chez Clostridium acetobutylicum, l'adaptation au surplus de phosphate dans le milieu s'est traduit par l'induction d'une activit non phosphorylante NADP-d pendante de l'enzyme GAPDH. Le g ne codant pour cette prot ine a t clon et surexprim chez E. coli. L'enzyme a t ensuite purifi e et caract ris e. En fin, une recherche du g ne codant l'enzyme GAPDHN. Le s quen age des fragments amplifi s nous a permis de r aliser un alignement des s quences et une tude de la phylog nie mol culaire.
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Les souches bact riennes (du genre Staphylococcus, Bacillus et Clostridium) isol es de sols riches en phosphate ont permis d’ lucider quelques m canismes d'adaptation en r ponse aux changements des concentrations du milieu de culture en phosphate. Cette adaptation se traduit en particulier par un changement des activit s et du taux d'expression ainsi que l'induction d'autres activit s de l'enzyme glyc raldehyde-3-phosphate d shydrog nase (GAPDH) qui joue un r le important dans le m tabolisme cellulaire. Chez Bacillus cereus mise en culture dans un milieu additionn de phosphate se traduit par une stimulation de l'expression et de l'activit phosphorylante NAD/NADP-d pendante de la GAPDH. Chez Clostridium acetobutylicum, l'adaptation au surplus de phosphate dans le milieu s'est traduit par l'induction d'une activit non phosphorylante NADP-d pendante de l'enzyme GAPDH. Le g ne codant pour cette prot ine a t clon et surexprim chez E. coli. L'enzyme a t ensuite purifi e et caract ris e. En fin, une recherche du g ne codant l'enzyme GAPDHN. Le s quen age des fragments amplifi s nous a permis de r aliser un alignement des s quences et une tude de la phylog nie mol culaire.