Bioanalytische Struktur-Funktionsmessungen an Ionenkanalen: Entwicklung optischer Analysemethoden an punktmutierten KcsA und Connexin 26

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David Schmidt uberpruft, ob der molekulare Schaltmechanismus, der kurzlich in Connexin 26 als rotameres Glu47 mit Fixierung an Lys188 identifiziert wurde, uber Aminosaurenaustauschexperimente auf den Kaliumkanal KcsA ubertragen werden kann. Die Untersuchung struktureller und funktioneller Einflusse der Punktmutationen erfolgte mittels unterschiedlicher Methoden, darunter die Analyse des Schmelzverhaltens mittels SDS-Gel und spektroskopischer Methoden wie der konfokalen Raman-Mikroskopie oder der Microarray-Technologie. Transporteigenschaften von KcsA und Connexin 26 konnten zudem mittels eines Liposom-Transportassays in Abhangigkeit des pH-Wertes sowie dem Vorhandensein von Inhibitoren untersucht werden.